浏览全部资源
扫码关注微信
平顶山学院化学化工学院
Published:2010
移动端阅览
[J]. 2010, (7): 721-725.
DOI:
[J]. 2010, (7): 721-725. DOI:
采用紫外光谱、红外光谱和圆二色谱法研究了Pb2+与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用和蛋白质微观结构的变化。紫外光谱表明
Pb2+与BSA肽链上的CO存在相互作用
并使蛋白质疏水结构的微环境发生变化;红外光谱研究表明
Pb2+与BSA结合位点可能为—OH和—NH基团
利用二阶导、退卷积和谱线拟合技术对蛋白质红外谱图的酰胺Ⅰ带进行处理推测蛋白质二级结构的变化
结果表明蛋白质α螺旋和β折叠二级结构含量降低
β转角二级结构含量增加;圆二色谱(CD)也表明Pb2+与BSA的结合使蛋白质的构象发生了改变。
0
Views
1060
下载量
10
CSCD
Publicity Resources
Related Articles
Related Author
Related Institution