Los fármacos regulan las actividades vitales al unirse a proteínas diana. El análisis de las interacciones entre fármacos y proteínas es clave para aclarar el mecanismo de acción, reducir los efectos tóxicos secundarios, superar la resistencia y promover el desarrollo de nuevos medicamentos. Los métodos tradicionales de identificación de objetivos suelen requerir modificaciones químicas del fármaco, lo que puede interferir con la unión natural y producir falsos positivos. El método de precipitación de proteínas inducida por disolvente (SIP) no requiere modificación química y permite la selección masiva de proteínas objetivo detectando los cambios en la estabilidad de las proteínas inducidos por la unión de ligandos, presentando ventajas como la facilidad de operación y amplia aplicabilidad. En los últimos años, los investigadores han desarrollado diversas técnicas derivadas basadas en SIP, tales como el análisis proteómico por disolvente (SPP), el cambio integral de solubilidad proteica mediante disolvente (solvent-PISA), el método integrado de precipitación de proteínas inducida por disolvente (iSPP) y el método de fijación parcial celular inducida por disolvente en células vivas (SICFA), mejorando significativamente el rendimiento y adaptación del sistema. Este artículo revisa sistemáticamente los principios básicos, la evolución tecnológica, ventajas y limitaciones de SIP y resume sus aplicaciones en el descubrimiento y validación de objetivos en campos como el cáncer, la enfermedad de Parkinson, la resistencia antibacteriana y la malaria, proporcionando una referencia para la identificación precisa de objetivos y el desarrollo de fármacos innovadores.

identificación de objetivos;ligandos sin modificación química;proteómica;cromatografía líquida–espectrometría de masas