Los medicamentos regulan las actividades vitales al unirse a proteínas diana. El análisis de la interacción entre fármacos y proteínas es clave para aclarar el mecanismo de acción, reducir los efectos tóxicos secundarios, superar la resistencia y promover el desarrollo de nuevos medicamentos. Los métodos tradicionales de identificación de dianas a menudo requieren modificaciones químicas de los fármacos, lo que puede interferir con la unión natural y producir resultados falsos positivos. El método de precipitación de proteínas inducida por solventes (SIP) no requiere modificaciones químicas y permite una selección de alto rendimiento de proteínas diana mediante la detección de cambios en la estabilidad de las proteínas inducidos por la unión de ligandos, con ventajas como la simplicidad de operación y amplia aplicabilidad. Recientemente, los investigadores han desarrollado una serie de métodos derivados basados en SIP, como el análisis proteómico inducido por solventes (SPP), el cambio integrado en la solubilidad proteica inducido por solventes (solvent-PISA), el método integrado de precipitación de proteínas inducida por solventes (iSPP) y el método de fijación parcial de células vivas inducido por solventes (SICFA), mejorando significativamente el rendimiento y la adaptabilidad del sistema. Este artículo revisa sistemáticamente los principios básicos, la evolución tecnológica, las ventajas y limitaciones de SIP, y resume sus aplicaciones en el descubrimiento y validación de dianas en áreas como tumores, enfermedad de Parkinson, resistencia antimicrobiana y malaria, proporcionando una referencia para la identificación precisa de dianas y el desarrollo innovador de fármacos.

Identificación de dianas; ligando sin modificación química; proteómica; cromatografía líquida-espectrometría de masas