Este artículo construye una plataforma de sensor bimodal que combina fotoelectroquímica (PEC) y microbalanza de cristal de cuarzo (QCM) para lograr la detección altamente sensible de la actividad de la proteína tirosina fosfatasa 1B (PTP1B). La plataforma utiliza una heterounión de TiO₂ anatasa/rutilo poroso cargada con ácido fosfotungstico (A/R-TiO₂@HPW) como material de respuesta de fotocorriente, dirigiendo la fijación del péptido fosforilado diana de PTP1B en el cristal de cuarzo recubierto de oro (electrodo Au, AuE) mediante la unión específica entre TiO₂ y el grupo fosfato, e introduciendo nanocristales de dióxido de silicio (SiO₂) para mejorar el bloqueo espacial y suprimir la fotocorriente. Tras la desfosforilación catalizada por PTP1B, el péptido y las nanocristales de SiO₂ se liberan del AuE, restaurando la fotocorriente y provocando un cambio significativo en la frecuencia de resonancia QCM, lo que permite la detección sensible en modo doble PEC-QCM. Esta estrategia combina los modos PEC y QCM, evitando eficazmente las interferencias falsas positivas mediante auto calibración bimodal, y puede ampliarse a una plataforma de detección universal para fosfatasas de proteínas mediante el cambio de sustrato. Dado el papel clave de PTP1B en la señalización de insulina y las enfermedades metabólicas, este estudio proporciona una herramienta potencialmente confiable para la investigación patológica, el cribado de fármacos y el diagnóstico clínico.

proteína tirosina fosfatasa;actividad enzimática;fotoelectroquímica;microbalanza de cristal de cuarzo;detección bimodal