Este artículo construye una plataforma de detección bimodal mediante fotoelectroquímica (PEC) y microbalanza de cristal de cuarzo (QCM), logrando una detección altamente sensible de la actividad de la proteína tirosina fosfatasa 1B (PTP1B). La plataforma de detección utiliza un material de respuesta de corriente fotoeléctrica basado en una heteroestructura porosa de TiO₂ anatasa/rutilo cargada con ácido fosfotúngstico (A/R-TiO₂@HPW). A través de la unión específica entre TiO₂ y grupos fosfato, los péptidos fosforilados dirigidos por PTP1B se fijan en el cristal de cuarzo chapado en oro del QCM (electrodo Au, AuE), e introducen nanomicroesferas de dióxido de silicio (SiO₂) para aumentar la impedancia espacial y suprimir la corriente fotoeléctrica. Cuando PTP1B cataliza la desfosforilación del péptido, los péptidos y las nanomicroesferas de SiO₂ se liberan del AuE, la corriente fotoeléctrica se restablece y la frecuencia de resonancia del QCM cambia significativamente, logrando una detección sensible en el modo PEM-QCM bimodal de la actividad de PTP1B. Esta estrategia combina los modos PEC y QCM y evita efectivamente falsos positivos mediante calibración automática bimodal, y puede ampliarse a una plataforma universal para la detección de fosfatasas de proteínas mediante el cambio de sustrato. Dado el papel clave de PTP1B en la señalización de insulina y enfermedades metabólicas, este estudio proporciona una herramienta potencialmente confiable para investigación patológica, cribado de fármacos y diagnóstico clínico.

proteína tirosina fosfatasa;actividad enzimática;fotoelectroquímica;microbalanza de cristal de cuarzo;detección bimodal