Este artigo constrói uma plataforma de sensor bimodal de fotoeletroquímica (PEC) e microbalança de cristal de quartzo (QCM), alcançando a detecção altamente sensível da atividade da proteína tirosina fosfatase 1B (PTP1B). A plataforma de detecção utiliza um material de resposta de corrente fotoelétrica carregado com uma heteroestrutura porosa de TiO₂ anatase/ruítil (A/R-TiO₂@HPW) com ácido fosfotúngstico. Por meio da ligação específica entre TiO₂ e os grupos fosfato, os peptídeos fosforilados direcionados por PTP1B são fixados no cristal de quartzo banhado a ouro do QCM (eletrodo Au, AuE), com a introdução de nanospheras de dióxido de silício (SiO₂) para aumentar o bloqueio espacial e suprimir a corrente fotoelétrica. Quando a PTP1B catalisa a desfosforilação do peptídeo, os peptídeos e as nanospheras de SiO₂ são liberados do AuE, a corrente fotoelétrica é restaurada e a frequência de ressonância do QCM muda significativamente, permitindo a detecção sensível da atividade da PTP1B no modo duplo PEC-QCM. Esta estratégia combina os modos PEC e QCM, evitando efetivamente interferências falso-positivas por meio de auto calibração dupla, e pode ser expandida para uma plataforma universal de detecção de fosfatases proteicas por meio da troca do substrato. Considerando o papel chave da PTP1B na sinalização da insulina e em doenças metabólicas, este estudo oferece uma ferramenta potencialmente confiável para pesquisas patológicas, triagem de fármacos e diagnóstico clínico.

proteína tirosina fosfatase;atividade enzimática;fotoeletroquímica;microbalança de cristal de quartzo;detecção bimodal