Actuellement, l’identification des peptides phosphorylés repose principalement sur la spectrométrie de masse, mais la faible abondance des peptides phosphorylés ainsi que l’interférence des peptides non phosphorylés affectent l’analyse et l’identification par spectrométrie de masse. Par conséquent, l’enrichissement des peptides phosphorylés avant l’analyse par spectrométrie de masse est une condition préalable essentielle pour une étude approfondie de la phosphoprotéomique. Cet article présente les principes, avantages et inconvénients de méthodes traditionnelles et nouvellement établies de séparation et d’enrichissement des peptides phosphorylés en phosphoprotéomique, incluant la chromatographie d’affinité aux ions métalliques en phase solide (IMAC), la chromatographie d’affinité aux oxydes métalliques (MOAC), la chromatographie par échange d’ions forts cationiques/anioniques (SCX/SAX), la chromatographie par interaction hydrophile (HILIC), la chromatographie par interaction hydrophile à répulsion électrostatique (ERLIC), les dérivations chimiques, l’enrichissement sur cible MALDI ainsi que la combinaison de plusieurs méthodes d’enrichissement.

peptides phosphorylés;séparation et enrichissement;spectrométrie de masse;revue