Le système de transduction de signal à deux composants est un système important utilisé par les bactéries pour répondre aux stimuli externes et réguler leurs activités physiologiques. La histidine kinase est une composante clé du système à deux composants ; la plupart des histidine kinases sont multifonctionnelles : elles peuvent non seulement s'autophosphoryler et transférer un groupe phosphate à la protéine régulatrice de réponse (Response regulator, RR) pour sa phosphorylation, mais aussi catalyser la déphosphorylation de RR. Les études ont montré que la fonction de l'histidine kinase HK853 est régulée par le pH. Dans cet article, la méthode de marquage isotopique sélectif a été utilisée et, grâce à la spectroscopie RMN, les sites d'acides aminés clés impliqués dans l'interaction entre HK853 et RR468 ont été étudiés. Il a été découvert que la valeur de pKa de la chaîne latérale de l'His260 dans le domaine DHp est bien corrélée avec l'activité phosphatase de HK853. Après la formation du complexe HK853-substrat, la valeur de pKa diminue, rendant la chaîne latérale de l'His260 plus susceptible à la déprotonation, ce qui contribue à l'augmentation de l'activité phosphatase de HK853. Le mécanisme de régulation acido-basique de la fonction phosphatase de HK853 a été élucidé.

Résonance magnétique nucléaire; marquage isotopique sélectif; système de transduction de signal à deux composants; phosphorylation; histidine kinase