Les médicaments régulent les activités vitales en se liant aux protéines cibles. L'analyse des interactions médicament-protéine est essentielle pour élucider les mécanismes d'action, réduire les effets secondaires toxiques, surmonter la résistance aux médicaments et promouvoir le développement de nouveaux médicaments. Les méthodes traditionnelles d'identification des cibles nécessitent souvent une modification chimique des médicaments, ce qui peut interférer avec la liaison naturelle et produire des résultats faux positifs. La méthode de précipitation des protéines induite par solvant (SIP) ne nécessite pas de modification chimique et permet un criblage à haut débit des protéines cibles en détectant les changements de stabilité des protéines induits par la liaison des ligands. Elle présente des avantages tels que la simplicité d'utilisation et une large applicabilité. Ces dernières années, les chercheurs ont développé plusieurs méthodes dérivées basées sur SIP, telles que l'analyse protéomique par solvant (SPP), la variation intégrée de solubilité des protéines par solvant (solvent-PISA), la méthode intégrée de précipitation des protéines induite par solvant (iSPP) et la méthode de fixation partielle des cellules vivantes induite par solvant (SICFA), améliorant considérablement le débit de détection et l'adaptabilité des systèmes. Cet article passe en revue les principes de base, l'évolution technologique, les avantages et limites de SIP, et résume ses applications dans la découverte et la validation des cibles dans les domaines du cancer, de la maladie de Parkinson, de la résistance antibactérienne et du paludisme, fournissant une référence pour l'identification précise des cibles et le développement de médicaments innovants.

identification des cibles;ligands sans modification chimique;protéomique;chromatographie liquide-spectrométrie de masse