Les médicaments régulent les activités biologiques en se liant aux protéines cibles. L'analyse des interactions médicament-protéine est essentielle pour élucider le mécanisme d'action, réduire les effets toxiques, surmonter la résistance et favoriser le développement de nouveaux médicaments. Les méthodes traditionnelles d'identification des cibles nécessitent souvent une modification chimique des médicaments, ce qui peut perturber la liaison naturelle et générer des faux positifs. La méthode de précipitation des protéines induite par le solvant (SIP) ne requiert pas de modification chimique et permet un criblage à haut débit des protéines cibles en détectant les changements de stabilité des protéines induits par la liaison des ligands, avec l'avantage d'une manipulation simple et d'une large applicabilité. Récemment, des chercheurs ont développé une série de méthodes dérivées basées sur SIP, telles que la protéomique induite par solvant (SPP), la variation intégrée de solubilité protéique induite par solvant (solvent-PISA), la méthode intégrée de précipitation des protéines induite par solvant (iSPP) et la fixation partielle cellulaire induite par solvant en cellules vivantes (SICFA), améliorant significativement le débit et l'adaptabilité du système. Cet article passe en revue les principes de base, l'évolution technologique, les avantages et limites de SIP, et résume ses applications dans la découverte et la validation des cibles dans les domaines du cancer, de la maladie de Parkinson, de la résistance antimicrobienne et du paludisme, fournissant une référence pour l'identification précise des cibles et le développement innovant de médicaments.

Identification des cibles; ligand sans modification chimique; protéomique; chromatographie liquide-spectrométrie de masse