Cet article décrit la construction d'une plateforme de détection bimodale photoélectrochimique (PEC) et à microbalance à cristal de quartz (QCM), permettant une détection hautement sensible de l'activité de la protéine tyrosine phosphatase 1B (PTP1B). La plateforme utilise un matériau à réponse photocourant basé sur une hétérostructure TiO₂ (anatase/rutile, A/R-TiO₂@HPW) poreuse chargée en acide phosphotungstique. Grâce à la liaison spécifique entre le TiO₂ et les groupes phosphate, les peptides phosphorés ciblés par PTP1B sont fixés sur le cristal de quartz plaqué or du QCM (électrode Au, AuE). Des nanosphères de dioxyde de silicium (SiO₂) sont introduites pour renforcer l'obstacle spatial et inhiber le photocourant. Lors de la déphosphorylation catalysée par PTP1B, les peptides et les nanosphères SiO₂ sont libérés de l'AuE, le photocourant se rétablit, et la fréquence de résonance du QCM change significativement, permettant une détection sensible de l'activité PTP1B via la double modalité PEC-QCM. Cette stratégie combine les modes PEC et QCM, évitant efficacement les faux positifs grâce à une autocorrection bimodale, et peut être étendue à une plateforme universelle de détection de phosphatases protéiques par remplacement du substrat. Étant donné le rôle clé de PTP1B dans la signalisation de l'insuline et les maladies métaboliques, cette étude offre un outil potentiel fiable pour la recherche pathologique, le criblage de médicaments, et le diagnostic clinique.

protéine tyrosine phosphatase;activité enzymatique;photoélectrochimie;microbalance à cristal de quartz;détection bimodale