Cet article présente une plateforme de détection bimodale combinant photoélectrochimie (PEC) et microbalance à quartz (QCM) pour la détection ultrasensible de l'activité de la protéine tyrosine phosphatase 1B (PTP1B). La plateforme utilise un hétérojonction TiO₂ anatase/rutile poreux chargé d'acide phosphotungstique (A/R-TiO₂@HPW) comme matériau de réponse photocourant, ciblant la fixation de peptides phosphorylés par PTP1B sur un cristal de quartz plaqué or (électrode Au, AuE) via la liaison spécifique entre TiO₂ et le groupe phosphate. Des nanosphères de dioxyde de silicium (SiO₂) sont ajoutées pour renforcer l'encombrement stérique et inhiber le photocourant. Après déphosphorylation catalysée par PTP1B, les peptides et les nanosphères SiO₂ sont libérés de l'AuE, rétablissant le photocourant et provoquant un changement significatif de la fréquence de résonance QCM, permettant ainsi une détection sensible en mode PEC-QCM double. Cette stratégie fusionne les modes PEC et QCM, évitant efficacement les fausses interférences positives par auto-étalonnage bimodal, et peut être étendue à une plateforme universelle de détection des protéines phosphatases par changement de substrat. Compte tenu du rôle clé de PTP1B dans la signalisation de l'insuline et les maladies métaboliques, cette étude offre un outil fiable potentiel pour la recherche pathologique, le criblage de médicaments et le diagnostic clinique.

protéine tyrosine phosphatase;activité enzymatique;photoélectrochimie;microbalance à quartz;détection bimodale