En utilisant la technique de couplage chromatographie liquide ultra-haute performance et spectrométrie de masse à haute résolution (UPLC-HRMS), l’identification in vitro des structures caractéristiques des adduits peptidiques du moutarde d'azote-albumine a été réalisée en mode balayage complet - balayage secondaire dépendant des données (Full MS/dd-MS²), afin d’étendre la bibliothèque de biomarqueurs utilisables pour l’identification de l’exposition au moutarde d’azote. Les résultats montrent que trois types de moutarde d’azote peuvent se lier à six peptides d’albumine, les sites d’addition comprenant la cystéine (Cys³⁴) contenant un groupement thiol libre unique, la leucine (Leu³²7), la méthionine (Met³²9) et le glutamate (Glu²30). Sept peptides adduits formés sont considérés comme des biomarqueurs potentiels du moutarde d’azote, parmi lesquels les dipeptides et tripeptides ont été confirmés comme des indicateurs de confirmation d’exposition. L’analyse résume les ions caractéristiques et les règles de fragmentation des adduits générés par incubation in vitro de trois types de moutarde d’azote avec six peptides, propose et optimise les paires d’ions de détection en spectrométrie de masse, ce qui constitue une base pour l’établissement de méthodes quantitatives LC-MS/MS basées sur le mode de surveillance des réactions multiples, et fournit un soutien technique pour la confirmation d’exposition au moutarde d’azote dans des échantillons complexes.

moutarde d’azote;albumine;adduits;règles de fragmentation;UPLC-HRMS