Basé sur un analyseur d'électrophorèse des protéines développé en laboratoire, cet article propose une méthode permettant de réaliser la séparation des molécules protéiques par SDS-PAGE ainsi que l'analyse en ligne de la masse moléculaire et de la concentration. En effectuant l'électrophorèse sur un marqueur protéique de 10,5 à 107 kDa et en collectant en ligne les images du gel, la relation entre la valeur de gris et la concentration des molécules protéiques a été analysée. Les résultats montrent que l'appareil peut réaliser une séparation rapide des échantillons de protéines inférieurs à 107 kDa en moins de 30 minutes ; sous irradiation UV pendant 5 minutes, l'intensité de fluorescence des bandes protéiques atteint un pic ; dans la plage 10,5 à 107 kDa, la distance de migration est proportionnelle à la masse moléculaire avec un coefficient de corrélation de 0,93 ; pour les protéines de plus de 20,1 kDa, l'intensité de fluorescence est en relation linéaire avec la concentration massique dans la plage de 0,72 à 3,96 μg/μL, avec un coefficient de corrélation supérieur à 0,988 ; les composants protéiques des larmes ont été analysés avec l'analyseur développé, séparant avec succès l'immunoglobuline A, la lactoferrine, les protéines sériques, les lipoprotéines et la lysozyme. Cette étude a une grande valeur d'application dans le développement d'appareils de détection rapide des molécules protéiques. Par rapport aux méthodes traditionnelles d'électrophorèse sur gel, l'appareil développé réduit le temps d'électrophorèse des protéines de plus d'1,5 heure à moins de 30 minutes. Cette étude a une grande valeur d'application dans le développement d'appareils de détection rapide des molécules protéiques.

protéine; électrophorèse SDS-PAGE; colorant fluorescent; larmes