Die Identifizierung von phosphorylierten Peptiden basiert derzeit hauptsächlich auf Massenspektrometrie, jedoch beeinträchtigen die geringe Häufigkeit phosphorylierter Peptide sowie Störungen durch nicht-phosphorylierte Peptide die Analyse und Identifizierung mittels Massenspektrometrie. Daher ist die Anreicherung phosphorylierter Peptide vor der Massenspektrometrie eine Voraussetzung für die vertiefte Erforschung der Phosphoproteomik. Dieser Artikel stellt die Prinzipien sowie Vor- und Nachteile traditioneller und neu entwickelter Methoden zur Trennung und Anreicherung phosphorylierter Peptide in der Phosphoproteomik vor. Dazu gehören feste Phasen-Metalionen-Affinitätschromatographie (IMAC), Metalloxid-Affinitätschromatographie (MOAC), starke Kationen-/Anionenaustauschchromatographie (SCX/SAX), hydrophile Interaktionschromatographie (HILIC), elektrostatisch abstoßende hydrophile Interaktionschromatographie (ERLIC), chemische Derivatisierung, MALDI-Target-Anreicherung sowie Kombinationen verschiedener Anreicherungsmethoden.

phosphorylierte Peptide;Trennung und Anreicherung;Massenspektrometrie;Übersicht