Das Zwei-Komponenten-Signalübertragungssystem ist ein wichtiges System, mit dem Bakterien auf äußere Reize reagieren und ihre physiologischen Aktivitäten regulieren. Histidinkinase ist ein wesentlicher Bestandteil dieses Systems; die meisten Histidinkinasen sind multifunktional: Sie können sich nicht nur selbst phosphorylieren und die Phosphatgruppe auf das Response Regulator Protein (RR) übertragen, um es zu phosphorylieren, sondern katalysieren auch die Dephosphorylierung von RR. Untersuchungen haben gezeigt, dass die Funktion der Histidinkinase HK853 durch den pH-Wert reguliert wird. In dieser Arbeit wurde die selektive isotope Markierung verwendet und mittels NMR-Technik die Schlüsselaminosäurepositionen untersucht, die an der Interaktion zwischen HK853 und RR468 beteiligt sind. Es wurde festgestellt, dass der pKa-Wert der Seitenkette von His260 in der DHp-Domäne gut mit der Phosphataseaktivität von HK853 korreliert. Nach der Bildung des Komplexes zwischen HK853 und dem Substrat sinkt der pKa-Wert, wodurch die Seitenkette von His260 leichter deprotoniert werden kann, was die Phosphataseaktivität von HK853 erhöht. Der Mechanismus der Säure-Base-Regulation der Phosphatasefunktion von HK853 wurde aufgeklärt.

Kernspinresonanz; selektive isotopische Markierung; Zwei-Komponenten-Signalübertragungssystem; Phosphorylierung; Histidinkinase