Das reine γ-Kristallin wurde erfolgreich aus der menschlichen Linse isoliert. Die Reinheit des γ-Kristallinproteins, die relative Molekülmasse, die Aminosäurezusammensetzung und die N-terminale Aminosäurezusammensetzung wurden bestimmt. Mit Hilfe von Säurehydrolyse und enzymatischer Hydrolyse wurden die Hydrolyse- und Verdauungsbedingungen des γ-Kristallinproteins untersucht. Die Bedingungen für die Spaltung des γ-Kristallins in Peptidfragmente, die für die strukturbezogene Bestimmung mittels GC/MS geeignet sind, wurden gefunden. Es wurde eine Reihe von Untersuchungen zu den chemischen Derivatisierungsbedingungen für die GC/MS-Methode zur Aminosäuresequenzbestimmung durchgeführt und geeignete Bedingungen gefunden. Einige Einflussfaktoren während des Derivatisierungsprozesses wurden ebenfalls diskutiert.

menschliche Linse; γ-Kristallinprotein; Strukturbestimmung