In dieser Arbeit wurde eine dualmodale Sensorplattform aufgebaut, die auf photoelektrochemischen (PEC) und Quarzkristallmikrowaage (QCM)-Technologien basiert und eine hochsensitive Detektion der Aktivität der Protein-Tyrosinphosphatase 1B (PTP1B) ermöglicht. Die Sensorplattform verwendet ein photocurrent-reaktives Material, das aus einer porösen Anatase/Rutil TiO₂ Heterostruktur mit Phosphotungstensäure-Beladung (A/R-TiO₂@HPW) besteht. Durch die spezifische Bindung zwischen TiO₂ und Phosphatgruppen wird das PTP1B-gezielte phosphorylierte Peptid auf dem goldbeschichteten Quarzkristall (Au-Elektrode, AuE) fixiert, während Siliziumdioxid-(SiO₂) Nanokugeln räumliche Blockaden verstärken und den photocurrent hemmen. Nach der Dephosphorylierung des Peptids durch PTP1B werden Peptid und SiO₂-Nanokugeln vom AuE freigesetzt, der photocurrent kehrt zurück und die Resonanzfrequenz des QCM ändert sich signifikant, wodurch eine empfindliche dualmode PEC-QCM-Erkennung der PTP1B-Aktivität ermöglicht wird. Die Strategie kombiniert PEC- und QCM-Modi und vermeidet durch duale Selbstkalibrierung effektiv falsch positive Interferenzen. Sie kann durch Substrataustausch zu einer universellen Plattform zur Proteinfosphatase-Detektion erweitert werden. Angesichts der Schlüsselrolle von PTP1B in der Insulinsignalübertragung und Stoffwechselerkrankungen bietet die Studie ein potenziell zuverlässiges Werkzeug für pathologische Forschung, Wirkstoff-Screening und klinische Diagnostik.

Protein-Tyrosinphosphatase;Enzymaktivität;Photoelektrochemie;Quarzkristallmikrowaage;dualmodale Detektion