Dieser Artikel stellt eine bimodale Sensoplattform vor, die photoelektrochemische (PEC) und Quarzkristall-Mikrowaagen (QCM) kombiniert, um die hochsensitive Erkennung der Aktivität der Protein-Tyrosin-Phosphatase 1B (PTP1B) zu ermöglichen. Die Sensoplattform verwendet eine poröse Anatase/Rutil TiO₂-Heterostruktur, beladen mit Phosphotungstsäure (A/R-TiO₂@HPW) als Photostromreaktionsmaterial, wobei PTP1B durch die spezifische Bindung zwischen TiO₂ und der Phosphatgruppe gezielt phosphoriliertes Peptid auf dem mit Gold beschichteten Quarzkristall (Au-Elektrode, AuE) fixiert. Siliciumdioxid (SiO₂) Nanokugeln werden eingeführt, um den räumlichen Hinderniseffekt zu verstärken und den Photostrom zu hemmen. Nach der PTP1B-katalysierten Dephosphorylierung werden das Peptid und die SiO₂-Nanokugeln vom AuE freigesetzt, der Photostrom stellt sich wieder ein, und die QCM-Resonanzfrequenz ändert sich signifikant, wodurch eine empfindliche Doppelmodus-Detektion der PTP1B-Aktivität mittels PEC-QCM ermöglicht wird. Diese Strategie kombiniert PEC und QCM, um durch bimodale Selbstkalibrierung Fehlalarme effektiv zu vermeiden, und kann durch Substratwechsel zu einer universellen Plattform für die Erkennung von Proteinfosphatasen erweitert werden. Angesichts der Schlüsselrolle von PTP1B in der Insulinsignalübertragung und Stoffwechselerkrankungen bietet diese Studie ein potenziell verlässliches Werkzeug für pathologische Forschung, Wirkstoffscreening und klinische Diagnostik.

Protein-Tyrosin-Phosphatase;Enzymaktivität;Photoelektrochemie;Quarzkristall-Mikrowaage;Bimodale Detektion