Basierend auf einem im Labor entwickelten Proteinelektrophorese-Analysator wird in diesem Artikel eine Methode vorgeschlagen, die eine Trennung von Proteinmolekülen mittels SDS-PAGE sowie eine Online-Analyse von Molekulargewicht und Konzentration ermöglicht. Durch die Elektrophorese eines Proteinmarkers im Bereich von 10,5 bis 107 kDa und die Online-Erfassung der Gelelektrophoresebilder wurde die Beziehung zwischen Grauwert und Proteinmolekülkonzentration analysiert. Die Ergebnisse zeigen: Das Gerät kann Proteinproben unter 107 kDa innerhalb von 30 Minuten schnell trennen; bei 5-minütiger UV-Bestrahlung erreichen die Fluoreszenzintensitäten der Proteinbanden ihren Höhepunkt; im Bereich von 10,5 bis 107 kDa ist die Wanderungsstrecke proportional zum Molekulargewicht mit einem Korrelationskoeffizienten von bis zu 0,93; für Proteinmoleküle über 20,1 kDa ist die Fluoreszenzintensität im Bereich von 0,72 bis 3,96 μg/μL linear zur Massenkonzentration mit Korrelationskoeffizienten über 0,988; mit dem entwickelten Proteinelektrophorese-Analysator wurden Proteinkomponenten in Tränen analysiert und Immunoglobulin A, Lactoferrin, Serumproteine, Lipoproteine und Lysozym erfolgreich getrennt. Die Studie hat eine wichtige Anwendungswert für die Entwicklung von Geräten zur schnellen Proteinmolekülbestimmung. Im Vergleich zu herkömmlichen Proteingelelektrophorese-Methoden kann der entwickelte Analysator die Elektrophoresezeit von über 1,5 Stunden auf unter 30 Minuten verkürzen. Die Studie hat eine wichtige Anwendungswert für die Entwicklung von Geräten zur schnellen Proteinmolekülbestimmung.