运用拉曼光谱分析技术能够揭示蛋白质分子基团振动特征

本文对绿色木霉 (Trichodermaviride)纤维素酶中的CBHⅡ在固态以及两种 pH值的液态中酶分子的侧链构象与侧链环境状态进行了拉曼分析。结果揭示了CBHⅡ中胱氨酸的CαCβ—S—S′—Cβ′Cα′基团和C—S键

蛋氨酸 (甲硫氨酸 )的CαCβ—Cγ—SC基团

HCβ—CγS基团和C—S键

以及半胱氨酸的HCβ—CγS基团和C—S键的构象特征。实验还证明14个色氨酸是部分暴露的

C2—C3—Cβ—Cα 侧链的扭转角[χ2.1]形式多样。在 pH6.0和固体样品中

酶蛋白中酪氨酸均为强氢键供体

两种样品各有20.3 %、25.1 %是暴露于溶剂的。而pH8.0水溶液中酪氨酸酚羟基成键能力特点是既可做氢键供体

又可做氢键受体

它们有80 %是暴露于溶剂的